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Die Kataraktbehandlung ohne Operation kann in der Aktivierung von protektivem Protein liegen
Die Fähigkeit der Linse im menschlichen Auge, den Fokus zu ändern, beruht auf einer dichten Bildung von Proteinen, die zu Klumpen führen können, die die Linse trüben und zu Katarakten führen - mit Ausnahme von speziellen schützenden Proteinen, die dies verhindern. Jetzt hat ein Team in München einen Aktivierungsmechanismus entdeckt, der eines dieser schützenden Proteine ??einschalten kann, um die Linse freizuhalten.
Das Team der Technischen Universität München (TUM) schreibt in einer aktuellen Online - Ausgabe der Verfahren der Nationalen Akademie der Wissenschaften (PNAS).
Sie schlagen vor, dass die Entdeckung zu alternativen Behandlungen für Katarakte führen kann, die keine Operation erfordern.
Lens Zellen leisten eine bemerkenswerte Leistung. Sie produzieren eine dichte Mischung von Proteinen, die der Linse ihre Brechkraft verleihen - ihre Fähigkeit, den Fokus zu ändern, so dass wir entfernte und nahe Objekte sehen können - und gleichzeitig die Linse frei halten.
Um das Problem der Trübung zu überwinden, produzieren und eliminieren die Linsenzellen Proteine ??ganz anders als andere Zellen - sie machen sie einmal im embryonalen Stadium und bewahren sie für das Leben. Im Gegensatz zu den Proteinen im Rest unseres Körpers sind die in unseren Linsen so alt wie wir.
Damit die Proteine ??aber ein Leben lang halten, müssen die Linsenzellen sie in einem gelösten Zustand halten oder sie verklumpen und bilden die Trübung, die für Katarakte charakteristisch ist.
Und hier liegt der Schlüssel zur Entdeckung des deutschen Teams - sie haben einen der Mechanismen gefunden, mit denen die Zelle die Proteine ??so lange in einem gelösten Zustand hält.
Zwei kristalline Proteine ??verhindern, dass andere Proteine ??zusammenklumpen
Die Wissenschaftler wussten bereits, dass zwei verwandte "Hitzeschock" -Proteine, ?A-Crystallin und ?B-Crystallin, beteiligt waren. Hitzeschockproteine ??sind in allen menschlichen Zellen vorhanden und helfen, andere Proteine ??zu blockieren, wenn die Zelle starker Hitze oder Stress ausgesetzt ist.
Bis zu dieser Studie war trotz intensiver Forschung wenig über die Struktur und das Verhalten der beiden Kristalline bekannt, wie Studienautor Johannes Buchner, Professor für Biotechnologie an der TUM, erklärt:
"Die große Herausforderung bei der Analyse dieser beiden Kristallinarten liegt in ihrer übermäßigen Vielfalt. Diese Proteine ??existieren als Mischung sehr unterschiedlicher Formen, die jeweils eine variable Anzahl von Untereinheiten aufweisen. Dies macht es sehr schwierig, die einzelnen Strukturen voneinander zu unterscheiden . "
Der molekulare Schalter löst das protektive Protein aus
Vor einigen Jahren lösten Wissenschaftler der TUM das Geheimnis eines der kristallinen Proteine ??- sie entschlüsselten die Molekülstruktur einer der wichtigsten Formen von ?B-Kristallin. Das Protein besteht aus 24 Untereinheiten.
Unter normalen Bedingungen, wenn eine Linsenzelle nicht gestresst ist, existiert das Protein in der Form, die die Wissenschaftler entschlüsselt haben. Aber sie haben erkannt, dass dies nur eine Ruheform ist und nicht die Form, die hilft, andere Proteine ??zu verklumpen. Sie argumentierten daher, dass es einen Schaltmechanismus geben muss, der die Bildung aktiver Formen des Proteins auslöst.
In der Studie beschreiben sie, wie sie den Auslöser gefunden haben - wenn die Zelle Stress ausgesetzt ist, z. B. Hitze, heften sich Phosphatgruppen an das Kristallinprotein, wodurch es in seine Untereinheiten aufbricht. Die Protein-Untereinheiten binden sich jeweils an andere Proteine ??und stoppen deren Verklumpung. Dies ist die aktive Form des Kristallins.
Die größte Herausforderung für das Team bestand darin, die Struktur des Proteins aufzulösen, wie Co-Autor Sevil Weinkauf, Professor für Elektronenmikroskopie an der TUM, erklärt:
"Stellen Sie sich vor, Sie haben nur ein paar Bilder von einer Kaffeetasse Schattenwurf und wollen daraus die Form der Tasse ableiten. Nun, wenn Sie denken, dass das schwierig klingt, versuchen Sie sich vorzustellen, Sie haben nicht nur eine Tasse, sondern einen Schrank voll von China, das du aus den Schattenabdrücken ableiten willst. Genau diese gewaltige Herausforderung haben wir für ?B-Crystallin gefunden. "
Das Team glaubt, dass die Entdeckung, wie sich das Kristallinverhalten verhält, zu neuen Behandlungen für Katarakte führen könnte, die keiner Operation bedürfen. Es könnte möglich sein, ein Medikament zu entwickeln, das den ?B-Kristallin-Mechanismus aktiviert, um getrübte Linsen zu entfernen.
Es könnte auch andere Anwendungen geben, da das Protein auch in anderen Zellen eine Rolle spielt. Zum Beispiel ist es in Krebszellen zu aktiv und kann sie daran hindern, Selbstmord zu begehen. In diesem Beispiel könnte ein Arzneimittel entwickelt werden, um das Protein zu deaktivieren.
Mit Mitteln der Deutschen Forschungsgemeinschaft wurde die Studie finanziert.
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