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Sehr tödliche Prion-Spezies gefunden

Laut einer Studie in der Online-Ausgabe der Zeitschrift veröffentlicht Proceedings der Nationalen Akademie der Wissenschaften, ein einzelnes Prion-Protein, das mindestens 10 Mal tödlicher ist als größere Prionen, wurde von Forschern des Scripps Research Institute identifiziert. Das einzelne Prionprotein verursacht einen ähnlichen neuronalen Tod wie BSE (Rinderwahnsinn).
Dieses toxische einzelne Molekül oder "Monomer" testet die existierende Theorie, dass ein neuronaler Schaden mit der Toxizität von Prionenproteinaggregaten, die als "Oligomere" bezeichnet werden, verbunden ist.
Scripps Florida Professorin Corinne Lasmézas, die die Studie leitete, erklärte:

"Durch die Identifizierung eines einzelnen Moleküls als die giftigste Spezies von Prionproteinen haben wir ein neues Kapitel im Verständnis der Entstehung von Prionen-induzierter Neurodegeneration eröffnet. Wir dachten nicht, dass wir den neuronalen Tod durch dieses toxische Monomer so nahe an dem normalerweise finden würden passiert im Krankheitszustand. Jetzt haben wir ein leistungsfähiges Werkzeug, um die Mechanismen der Neurodegeneration zu erforschen. "

Die Forscher entdeckten, dass die toxische Form des abnormalen Prionenproteins, bekannt als TPrP, verschiedene Formen neuronaler Schäden auslöste. Diese reichen von molekularen Signaturen, die denen in den Gehirnen prioninfizierter Tiere ähneln, der Autophagie - dem Selbstverzehr von Zellbestandteilen und Apoptose - programmierter Zelltod. Das Team fand heraus, dass die tödlichste Form des Prionproteins eine spezifische Struktur ist, die als Alpha-Helix bekannt ist.

Die neue Studie liefert neue Erkenntnisse zu Prionenerkrankungen wie BSE und einer seltenen humanen Form der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit. Darüber hinaus eröffnet es die Möglichkeit, dass assoziierte neurotoxische Proteine ??eine Rolle bei neurodegenerativen Erkrankungen wie Parkinson und Alzheimer-Erkrankungen spielen können.
Bei der Prionenkrankheit können sich proteinartige infektiöse Partikel (infektiöse Prionen), von denen man annimmt, dass sie nur aus Protein bestehen, vermehren, obwohl ihnen RNA und DNA fehlen. Üblicherweise erzeugen Säugerzellen zelluläres Prionprotein (PrP). Wenn es mit einer Prionenkrankheit infiziert wird, wandelt das abnormale Protein das normale Wirtsprionprotein in seine Krankheitsform um.
Prionenkrankheiten ähneln anderen Proteinfehlfaltungserkrankungen wie Alzheimer, weil sie durch die Toxizität eines fehlgefalteten Wirtsproteins ausgelöst werden. In einer kürzlich in der New York Times veröffentlichten Studie wurde außerdem entdeckt, dass Krankheiten wie Alzheimer die Prionenkrankheit widerspiegeln, indem sie sich von Zelle zu Zelle ausbreiten.
Lasmézas erklärte:
"Bisher wurde angenommen, dass Oligomere von Proteinen bei all diesen Erkrankungen toxisch sind. Da wir zum ersten Mal gefunden haben, dass ein abnormal gefaltetes Monomer hoch toxisch ist, eröffnet es die Möglichkeit, dass dies auch für eine andere Proteinfehlfaltung gilt Krankheiten auch. "

Geschrieben von Grace Rattue

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