Ebolavirusprotein bietet ein potenzielles Wirkstoffziel

Mit zunehmendem Wissen über die molekulare Struktur des Ebola-Virus steigt auch die Chance, das Auftreten von tödlichem hämorrhagischem Fieber zu verhindern und zu behandeln. Nun zeigt eine neue Kristallographie-Studie aus den USA, wie ein wichtiges Ebola-Protein - wichtig für die Virusreplikation - ein Ziel für neue Medikamente sein könnte.

Nach Angaben der Weltgesundheitsorganisation (WHO) hat der Ausbruch der Ebola-Viruserkrankung 2014 in Westafrika seit dem 7. September über 2.200 Todesopfer gefordert. Der Ausbruch, der in Guinea begann, hat sich auf Liberia, Nigeria, Senegal und Sierra Leone ausgebreitet.

In der Demokratischen Republik Kongo (DRK) gibt es auch einen weiteren Ebola-Virus-Ausbruch, der nach Meinung der WHO ein eindeutiges und unabhängiges Ereignis ist, an dem Ebola-Stämme beteiligt sind, die nicht von den derzeit in Westafrika zirkulierenden Ebola-Stämmen stammen.

Die Forscher verwendeten die Kristallographie, um die Struktur eines Schlüssel-Ebola-Proteins zu erhalten

In dieser neuen Studie, in der Zeitschrift veröffentlicht Acta Crystallographica Abschnitt DForscher der Universität von Virginia (UVA) verwendeten Kristallographie, um die Struktur eines Schlüsselproteins des Zaire-Stammes des Ebola-Virus zu erhalten - der Stamm, der in DRC zirkuliert.

Viren sind sehr unterschiedliche Entitäten - sie haben eine viel größere Auswahl an genomischen Strukturen als Tiere, Pflanzen und Bakterien. Ihre Proteine ??können in DNA, RNA oder beiden kodiert sein, und die Strukturen dieser und wie sie funktionieren, sind ebenfalls sehr unterschiedlich.

Wie viele seiner Verwandten hat das Ebola-Virus eine einzelsträngige negative RNA, die für sieben verschiedene Proteine ??kodiert. Eines dieser Proteine ??ist das Nukleoprotein und ist von Interesse, da es mit dem viralen Genom interagiert.

Wissenschaftler haben es geschafft, die atomare Struktur von fünf der sieben Ebola-Proteine ??zu bestimmen - Nukleoprotein gehört nicht dazu, obwohl Nukleoproteine ??von anderen Viren analysiert wurden.

Die Struktur des Ebola-Nukleoproteins ist einzigartig

Für die Studie entwickelten die Forscher eine Form von E coli um das Ebola-Nukleoprotein zu produzieren. Dies ermöglichte es ihnen, die atomare Struktur der "C-terminalen Domäne" des Proteins zu kristallisieren und zu bestimmen, die sich über einen Ort erstreckt, den sie als Aminosäurereste "641 bis 739" identifizieren.

Es besteht ein reges Interesse an diesem Teil des Proteins, da Hinweise darauf hindeuten, dass es an der Transkription der genetischen Instruktionen für das Virus beteiligt ist, um sich in Wirtszellen zu assemblieren.

Das UVA-Team unter der Leitung des Virologen Dr. Dan Engel und des Strukturbiologen Dr. Zygmunt Derewenda fand mithilfe der Röntgenkristallographie heraus, dass das Ebola-Nukleoprotein eine bisher unbekannte Tertiärfaltung aufweist, deren genauere Untersuchung genau ergeben könnte, wie sich das Virus selbst anordnet in infizierten Zellen.

Sie glauben, dass die strukturellen Details, die sie über diesen Teil des Proteins entdeckt haben, zu neuen antiviralen Medikamenten führen könnten, die die Ebola-Infektion beim Menschen stoppen, wie Dr. Derewenda erklärt:

"Die Struktur ist einzigartig in der RNA-Virus-Welt. Sie wird nicht in Viren gefunden, die Grippe, Tollwut oder andere Krankheiten verursachen."

Diese Studie ist ein Beispiel für die Erforschung von Möglichkeiten zur Bekämpfung eines Virus durch die Suche nach Zielen im Virus selbst. Die Schwere einer Virusinfektion ist jedoch nicht nur auf das Virus zurückzuführen, sondern auch auf die Reaktion des Immunsystems.

Im Juli 2014 schlugen Forscher von der Universität von Washington in Seattle vor, dass die Bekämpfung der Immunantwort auf das Influenzavirus eine bessere Möglichkeit sein könnte, den Schweregrad der Krankheit zu reduzieren. Mit Mäusen suchten sie nach Genen, die von der Vogelgrippe ausgelöst werden.

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